Функции белков в организме человека презентация. Презентация на тему "функции белков". Чем же объясняется ускоряющее действие ферментов

Тема УРОКА:

«Белки»

Что такое жизнь ?

Философско-теоретическое представление Ф. Энгельса о сущности жизни: «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни».

Определение жизни

“ Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка”. (Ф.Энгельс)

Проблема урока

Сегодня мы должны раскрыть тайну веществ, лежащих в основе понятия “жизнь”, т.е. должны ответить на вопрос “Что такое белок?”

Я приглашаю вас в живой природы мир,

Где интерес – наш главный ориентир.

Узнаем мы, что всё здесь не случайно,

Найдём ответы, разгадаем тайны…

Порой, чтоб разрешились все сомненья,

Достаточно нам будет наблюденья.

Вопрос возник, иль снова сомневаемся –

Тогда к эксперименту обращаемся.

Тема занятия:

«Белки»

Образовательные:

• расширить знания о белках - биологических полимерах.
• выяснить строение, состав и свойства белков.
• классифицировать белки по их функциям в организме.
• с помощью межпредметных связей способствовать формированию научной картины мира.

Развивающие:

• формирование основных учебных компетенций: учебной, коммуникативной, личностной;
• развитие умений и навыков самостоятельного учебного труда с информационными источниками;
• развитие умений анализировать, сравнивать, обобщать, делать выводы, выступать перед аудиторией;
• формирование высокого уровня мыслительной деятельности.

Воспитательные:

• формирование адекватной самостоятельности УЧАЩИХСЯ ;
• воспитание потребности в знаниях, повышения познавательных интересов;
• привитие интереса к естественным наукам.

Вопросы, рассматриваемые на УРОКЕ :

• Понятие о белках. Состав и строение белковых молекул.
• Значение белков в природе, в пищевой промышленности и в жизни человека.

Вопрос № 1

Понятие о белках. Состав и строение белковых молекул

Белки - основа жизни

Химический состав организма человека:

• вода 65%,
• жиры 10%,
• углеводы 5%,
• белки 18%,
• другие неорганические и органические вещества 2%.

Преобладающим компонентом в клетках тканей является белок

• На долю белков приходится более 50% сухой массы клетки.
• Содержание белков в сухой массе различных тканей сильно различается:

- в мышцах - 80%,

В коже - 63%,

В печени - 57%,

В мозге - 45%,

- в костях -20%.

Белки обладают большой молекулярной массой:

Молекулярная масса:

• яичного альбумина составляет 36 000,
• гемоглобина - 152 000,
• миозина (одного из белков мышц) - 500 000.

Это в тысячи и десятки тысяч раз больше молекулярных масс неорганических соединений.

«Жизнь есть способ существования белковых тел…».

Ф. Энгельс

Где есть белки, там есть и жизнь, поэтому второе название белков – протеины (от греческого «первый», «важнейший»).

«Чтобы постичь бесконечное, надо сначала разъединить,

а потом соединить»

Гете

Элементарный состав белков :

• углерод - 50-55%,
• кислород - 21-23%,
• азот - 15-17%,
• водород - 6-7%,
• сера - 0,3-2,5%.
• В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, магний и некоторые другие элементы. Белки относят к азотсодержащим органическим соединениям.

Огромная роль в исследовании белков принадлежит:

Я. Беккари

Фредерик Сенджер

Фишер

А.Я.Данилевский

В 1888 году высказал мысль о том, что белки состоят из остатков аминокислот, соединённых пептидной связью.

Первый очищенный белок получен в 1728 г.

Л. Полинг

разработал представления о структуре полипептидной цепи в белках, впервые высказал мысль о ее спиральном строении и дал описание альфа-спирали (1951г., совместно с американским биохимиком Р. Б. Кори).

В 1902 году выдвинул полипептидную теорию строения белков.

В 1945 г. установил структуру инсулина, а

в 1953 г синтезировал его

• В клетках и тканях обнаружено свыше 170 различных аминокислот. В составе всех белков входит только

20 α -аминокислот.

• из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением и …

Строение аминокислот:

у всех аминокислот, входящих в состав белковых молекул, аминогруппа находится в α -положении, т.е. у второго углеродного атома.

• Напишите формулу трипептида, образованного аминокислотами: валином, цистеином, тирозином .

заменимых аминокислот. незаменимых аминокислот.

Большинство аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме в процессе обмена (из других аминокислот, поступаю­щих в избытке). Они получили название заменимых аминокислот. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать в наш организм с пищей. Они получили назва­ние незаменимых аминокислот. Их 8, они не способны синтезиро ваться в организме человека, но поступают в него с растительной пищей. Какие же это аминокислоты? Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Иногда в их число включают гистидин и аргинин. Две последние не синтезируются в организме ребенка.

Большинство аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме в процессе обмена (из других аминокислот, поступающих в избытке). Они получили название заменимых аминокислот .

Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать в наш организм с растительной пищей. Они получили название незаменимых аминокислот . Их 8. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан . Иногда в их число включают гистидин и аргинин . Две последние не синтезируются в организме ребенка

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белка

Первичная структура

Первичной структурой белка называют последовательность аминокислотных остатков, связанных пептидными связями

Вторичной структурой белка называют упорядоченно свернутую полипептидную цепь. Основным вариантом вторичной структуры является α -спираль, имеющая вид растянутой пружины. Она образуется за счет внутримолекулярных водородных связей

Третичная структура

В образовании третичной структуры большая роль

принадлежит радикалам, за счёт которых образуются дисульфидные мостики, сложноэфирные связи, водородные связи.

Четвертичная структура

Четвертичная структура – это объединение нескольких трёхмерных структур в одно целое.

Классический пример: гемоглобин, хлорофилл.

В гемоглобине гем - небелковая часть, глобин - белковая часть.

Характеристика трех структур белковых молекул

Структура белковой молекулы

Первичная - линейная

Характеристика структуры

Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи - линейная структура

Вторичная - спиралевидная

Тип связи, определяющий структуру

Пептидная связь

- NH- СО-

Закручивание полипептидной линейной цепи в спираль - спиралевидная структура

Графическое изображение

Третичная - глобулярная

Упаковка вторичной спирали в клубок - клубочковидная (глобулярная) структура или фибриллы

Внутримолекулярные водородные связи

Дисульфидные и ионные связи

Задание

Отметьте в таблице характеристики, соответствующие структурам молекул белков.

Из букв, соответствующих правильным ответам, вы составите название качественной реакции на белки :

реакция

• реакция

Характеристика структур молекул белка

ХАРАКТЕРИСТИКА

первичная

вторичная

Глобулярная структура

третичная

Изменяется при денатурации

Линейная структура

Спиралевидная структура

Правильный ответ

ХАРАКТЕРИСТИКА

первичная

Структура, образующаяся за счет внутримолекулярных водородных связей

вторичная

Разрушается при гидролизе белка

третичная

Глобулярная структура

Изменяется при денатурации

Линейная структура

Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи

Спиралевидная структура

Не изменяется при денатурации

Структуру определяют ионные и дисульфидные связи

реакция

• реакция

Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов.

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства:

• Набухают, их масса и объём увеличиваются.

Набухание белка сопровождается его частичным растворением.

• При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями.
• Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока).
• Фибриллярные белки не растворяются в воде.

Денатурация белка

• Денатурация белка - нарушение природной вторичной и третичной и четвертичной структур белка под действием различных факторов (температуры, радиации, химических веществ, и т.д.)

Виды денатурации :

• обратимая

(т.е.высаливание)

• необратимая

Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.

Процесс восстановления вторичной и третичной структур белка называется ренатурацией.

Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами.

Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле).

Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных свойства белков:

1) Гидролиз белков под действием ферментов;

2) Реакция меланоидинообразования.

Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

Превращение белков в организме

В организмах животных и человека под влиянием ферментов (пепсин, трипсин, эрипсин и т. д.) происходит гидролиз белков. В результате этого образуются аминокислоты, которые всасываются ворсинками кишечника в кровь. При этих процессах в организме выделяется энергия.

Меланоидинообразование

Под меланоидинообразованием понимают взаимодействие восстанавливающих сахаров (монозы и восстанавливающие дисахариды, как содержащиеся в продукте, так и образующиеся пи гидролизе более сложных углеводов) с аминокислотами, пептидами и белками, приводящее к образованию темноокрашенных продуктов - меланоидинов

Топленое молоко

Ряженка, варенец, кефир, йогурт из топленого молока

• биуретовая , при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди( II ) с образованием комплексных соединений между ионами Cu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

Доказывает наличие пептидных связей в белках

• ксантопротеиновая , при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски;

• Цистеиновая реакция (сульфгидрильная):

Наличие в белках серы доказывается действие раствора щелочи и ацетата свинца. Выпадение черного осадка свидетельствует о присутствии в полученном растворе сульфид-аниона:

Амфотерность

NH 3

NH 2

Задание группам:

Номер группы

Объект исследования

Группа №1

Белки пищи

Группа №2

Белки шелка и шерсти

1.Доказать наличие белков в молоке и молочных продуктах.

2.Определить массовую долю белков в молоке.

3. Сделать анализ содержания белков в молочных продуктах.

Группа №3

1. Исследовать состав и свойства белков шелка и шерсти.

2. Изучите данные таблицы и ответьте на вопрос: «Какие изменения происходят в шерсти и шелке при эксплуатации изделий из них?»

Белки кожи

1. Исследовать белки кожи.

2. Изучите данные таблицы и ответьте на вопрос: «Какие изменения происходят в коже при эксплуатации изделий из нее?»

Запасающая (резервная)

Накопление белков в организме в качестве запасных питательных веществ

Энергетическая

Способность молекул белков к окислению с освобождением необходимой для жизнедеятельности организма энергии. При расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии

Транспортная

Например, гемоглобин – белок, входящий в состав эритроцитов и обеспечивающий перенос кислорода и углекислого газа

Защитная

Антитела, фибриноген, тромбин – белки, участвующие в выработке иммунитета и свертывания крови

Двигательная (сократительная)

Актин и миозин – белки, входящие в состав мышечных волокон и обеспечивающие их сокращение.

Строительная

Белки – элементы всех тканей и органов, плазматической мембраны клетки, а также костей, хрящей, перьев, ногтей, волос

Гормональная

Гормоны – вещества, обеспечивающие на ряду с нервной системой гуморальную регуляцию функций в организме

Каталитическая или ферментативная

Белки -катализаторы, увеличивающие скорость химических реакций в клетках организма

Рецепторная

Реакция на внешний раздражитель

Функции белков в клетке

Название функции

Пояснения

Каталитическая

Большинство ферментов - белки

Строительная

Основа клеточных органоидов, волос, сосудов

Двигательная

Жгутики простейших - сократительные белки; белки мышц - актин и миозин

Транспортная

Гемоглобин - транспорт кислорода и углекислого газа

Защитная

Антитела (обеспечение иммунитета к заболеваниям)

Энергетическая

Некоторые белки служат источником энергии

Задание

Используя знания из химии, биологии и повседневной жизни, соотнесите типы белков и их функции в организме человека.

На столах листы с отпечатанными на них типами белков. В среднем столбике определите их функции, а в правом- подберите пример того или иного типа белков.

БИОЛОГИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ

Структурные белки мышц

ПРИМЕР БЕЛКОВ

Двигательная

Белки соединительных тканей

Миозин, актин

Строительная

Хромосомные белки

Кератин (кожа, волосы, ногти); коллаген (сухожилия)

Строительная

Контролирующие белки

Переносчики кислорода и других веществ

Контроль за потоком веществ внутрь и вовне организма, передача информации внутри организма (рецепторная)

Гистоны (часть структуры хромосом)

Белки-рецепторы мембран

Транспортная

Ферменты

Гемоглобин

Каталитическая

Гормоны

Протеазы

Регуляция процессов жизнедеятельности (регуляторная)

Защитные белки

Инсулин, половые гормоны

Защитная

Гаммаглобулин, антитела

Критерии оценок:

8 - 10 правильных ответов - «3»

11 - 13 правильных ответов - «4»

14 - 16 правильных ответов - «5»

По составу (по степени сложности) различают белки:

• простые белки - протеины, состоящие только из аминокислот
• сложные белки - протеиды – содержащие небелковую часть, которая может включать углеводы (гликопротеиды), липиды (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), фосфорную кислоту (фосфопротеиды) (казеин)
• полноценные – содержат весь набор аминокислот
• неполноценные – какие–то аминокислоты в их составе отсутствуют

По форме молекул:

• глобулярные
• фибрилярные

По растворимости в отдельных растворителях:

• водорастворимые, растворимые в слабых солевых растворах (альбумины)
• спирторастворимые (проламины)
• растворимые в щелочах (глютелины)

Вопрос № 4

Значение белков в природе, в пищевой промышленности и в жизни человека

Белки составляют примерно 20 % массы человеческого тела и 50 % сухой массы клетки. В тканях человека белки не откладываются «про запас», поэтому необходимо ежедневное их поступление с пищей.

Название продукта

Мясо

18–22%

Название продукта

Рыба

Горох

20–36%

17–20%

Яйца

Картофель

Молоко

1,5–2%

Ржаной хлеб

Яблоки

Пшено

0,3–0,4%

Капуста

Морковь

Свекла

0,8–1%

Макароны

Гречневая крупа

Решение задач с практическим содержанием

Задача. Больше всего белка в сыре (до 25%), мясных продуктах (в свинине 8 – 15, баранине – 16-17, говядине 16 – 20%), в птице (21%), рыбе (13 – 21%), яйцах (13%), твороге (14%). Молоко содержит 3% белков, а хлеб – 7-8%.Рассчитайте массу каждого из этих продуктов, обеспечивающую дневную потребность взрослого человека в белках, равную 200г.

Белки – обязательная составная часть всех живых клеток, они играют важную роль в живой природе, являются главным и незаменимым компонентом питания. Это связанно с той огромной ролью, которую они играют в процессах развития и жизни человека. Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движения, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма.

Можно без преувеличения сказать, что белок играет в организме самую важную роль. Из белков строится все наше тело. Каждый белок определяет какое-нибудь свойство организма: цвет глаз, волос, строение внутренних органов и т. д. Есть белки воспринимающие также тепло, запах, вкус, механические колебания. Раздражители «дергают» за кончик белкового «клубка», начиная его разматывать. В результате возбуждение передается нервным клеткам. По такому же принципу работает белок гемоглобина, разносящий по нашему телу кислород.

Белковые вещества составляют громадный класс органических углеродисто-азотистых соединений, неизбежно встречаемых в каждом организме. Роль белков в организме огромна.

Закрепление нового материала:

Ответить на вопросы теста

Ответы к тесту

Вариант 1:

• 1 - б,
• 2 - б,
• 3 - а,
• 4 - г,
• 5 - б,
• 6 – 1 -а,в; 2 -б,г,
• 7 -б,
• 8 -а,
• 9 -б,
• 10 -в

Вариант 2 :

• 1 - б,
• 2 - г,
• 3 - а,
• 4 - а,
• 5 - в,
• 6 – 1б, 2 -б, 3 -а, 4 -а;
• 7 - г,
• 8 - б,
• 9 - в,
• 10 - г

Критерии оценок:

6 – 7 правильных ответов - «3»

8 - 10 правильных ответов - «4»

11 - 13 правильных ответов - «5»

« Я всегда говорил и не устаю повторять, что мир не мог бы существовать, если бы был так просто устроен.»

Домашнее задание:

• Изучить страницы учебника:

А.П. Нечаев «Органическая химия» стр. 291-296

2 . Подготовиться к лабораторной работе.

Разделы: Биология

Класс: 10

Цель урока: используя знания о строении и свойствах белков расширить представления о функциях белков через творческую и исследовательскую деятельность (Приложение 1 . Слайд №2).

Задачи (Слайд №3)

Образовательные:

Расширить знания о белках как природных полимерах, о многообразии их функций во взаимосвязи со строением и свойствами.

Развивающие:

1. Развивать мышление учащихся и умение устанавливать причинно-следственные связи на примере изучения свойств и функций белка.
2. Развивать практические умения постановки цитологических опытов при установлении роли белков ферментов.
3. Развивать умение делать выводы на основе практических работ, развивать умение самостоятельно получать информацию из дополнительных информационных источников (информационная компетентность).
4. Развивать умение структурировать материал.
5. Формировать способность анализировать свою деятельность.

Воспитательные:

1. Воспитывать умение работать в группе
2. Воспитывать аккуратность учащихся при выполнении и оформлении практических работ и записей в тетради.

Тип урока: комбинированный с использованием исследовательской деятельности.

Технологии: тестовая, ИКТ, проблемного обучения.

Методы: частично-поисковый, словесный, наглядный, исследовательский.

Оборудование: презентация «Функции белков», компьютер с мультимедийным проектором, лабораторное оборудование к исследованию по теме «Ферментативная функция белка»: чашки петри, пероксид водорода, пипетка, кусочки вареного и сырого мяса, вареного и сырого картофеля, речной песок.

Методическое обеспечение:

1. Раздаточный материал – текст «Белки» (Приложение 2 ), инструктивная карточка к лабораторной работе «Ферментативная функция белков» (Приложение 3 ),задание на установление соответствия между белками и их функциями (Приложение 4 ). Презентация Microsoft PowerPoint «Функции белков» (Приложение 1 ) – (POWER POINT).
2. Актуальность использования средств ИКТ
3. Возможность представления в мультимедийной форме уникальных информационных материалов (Приложение 5 ).

ХОД УРОКА

1. Организационное начало урока (приветствие, проверка готовности к работе, психологический настрой на урок) (Слайд № 4).

Притча

“Жил мудрец, который знал все. Один человек захотел доказать, что мудрец знает не все. Зажав в ладонях бабочку, он спросил: “Скажи, мудрец, какая бабочка у меня в руках: мертвая или живая?” А сам думает: “Скажет живая – я ее умерщвлю, скажет мертвая – выпущу”. Мудрец, подумав, ответил: “Все в твоих руках”.
В наших руках сегодня создать такую атмосферу на уроке, при которой все будут чувствовать себя комфортно.
Эпиграфом нашего урока будут слова А. Эйнштейна «Радость видеть и понимать есть величайший дар природы» (Слайд №5).

2. Мотивация

Задание: сделайте анализ круговой диаграммы (Слайд №6) и ответьте на вопросы:

1) Каков химический состав клетки?
2) Каких веществ органической природы в клетке больше?
3) О чем свидетельствует сходство химического состава клеток?

«Жизнь – это способ существования белковых тел» (Ф. Энгельс) (Слайд №7).
Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белок прежде, чем удалось разгадать их строение. От первых шагов на пути познания состава белка до расшифровки структуры прошло более двухсот лет.
Любой биологический объект, начиная от вирусов и заканчивая человеком, состоит в основном из белков (в пересчете на сухое вещество),
поэтому очень важно знать строение, свойства и функции этих соединений.

3. Личностная значимость изучаемого материала

В сутки человек должен обязательно употреблять 100 г белка, иначе разовьется белковое голодание.
(Слайд №8) Недостаток белков в питании вызывает у детей замедление роста и развития, а у взрослых – глубокие изменения в печени, нарушение деятельности желез внутренней секреции, изменение гормонального фона, ухудшение усвоения питательных веществ, проблемы с сердечной мышцей, ухудшение памяти и работоспособности.
В 70-х годах отмечались смертельные случаи у людей, длительное время соблюдающих низкокалорийные диеты с выраженным недостатком белка. Происходило это из-за серьезных нарушений в деятельности сердечной мышцы. Дефицит белка уменьшает устойчивость организма к инфекциям. Кроме того, белковая недостаточность часто сопровождается авитаминозом В12, А, Д, К и так далее, что также влияет на состояние здоровья.

Вопрос к учащимся: «Какой личностный смысл для каждого из Вас имеют эти факты?»

4. Целеполагание

Задание: Установите соответствие между белками и их функциями (Приложение 4 , Слайд №9).

Белки: Функции

А. Кератин 1. Строительная
Б. Гемоглобин 2. Запасающая
В. Актин 3. Защитная
Г. Антитела 4. Двигательная
Д. Миозин 5. Транспортная
Е. Фибриноген 6. Ферментативная
Ж. Коллаген 7. Регуляторная
З. Альбумин
И. Каталаза
К. Пепсин
Л. Инсулин

Почему Вы не можете выполнить данное задание? (ответ: не хватает знаний)

Постановка проблемного вопроса. В состав клетки входят белки, жиры, углеводы, нуклеиновые кислоты, вода, минеральные вещества, но ни одно из веществ не выполняет столь специфичных функций, как белки. Справедливо ли это?
Учащиеся ставят цели и задачи работы на данном уроке.

5. Актуализация знаний

Задания:

1. Работа со слайдами № 10-15 и беседа по вопросам:

1) Что такое полимеры?
2) Используя схему, ответьте доказательно, к каким полимерам относятся белки?
3) Строение мономера белка.
4) Характеристика структурной организации белка.

2. Работа с текстом «Белки» (Слайд №16).

Вставьте в текст пропущенные термины и слова.

1) В состав белка входят следующие элементы___,___,____,___,____. 2) Белки – _______________,___________________ полимеры,
мономерами которых являются ____________________. 3) В состав природных белков входят ______ аминокислот, ___ из них незаменимые, т.е. синтезируются в организме и их поступление в организм не обязательно вместе с пищей. 4) Мономеры белка состоят из ___________,_________________.________________. 5) В состав всех мономеров белка входят___________,________________, а отличаются_______________. 6) Денатурация – процесс изменения нативной структуры белка.

6. Изучение нового материала

Свойства и функции белка определяются его структурой, строением и многообразием, поэтому даже малые его дефекты структуры имеют серьезные последствия.
Наследственное заболевание серповидно-клеточная анемия связано с тем, что при синтезе гемоглобина, состоящего приблизительно из 600 аминокислотных остатков, два из них меняются на другие. Это приводит к нарушению функции гемоглобина: эритроциты больных приобретают серповидную форму и утрачивают способность к нормальному переносу кислорода (Слайд №17).
Это пример связи структуры и функции макромолекул.

Работа со слайдом № 18

Результатом данной работы будет таблица, которую по ходу работы будем заполнять.

Функции белков

Давайте вспомним: «О чем в ядре клетки хранится наследственная информация» (представить логическую цепь: признак – вещество – реакция – белок – фермент). Павлов назвал ферменты «возбудителями жизни и первым актом жизненной деятельности».
Среди многочисленных функций белков особое место занимает ферментативная.

Наука о ферментах называется энзимологией, а ферменты – энзимами.
Выражение И.П. Павлова «Не все белки – ферменты, но все ферменты белки» подчеркивают их химическую организацию.
Далее учитель объясняет строение и механизм действия фермента.

Чем же объясняется ускоряющее действие ферментов?

(Слайд 19) Каждый фермент имеет активный центр – определенная группа аминокислотных остатков. В активном центре происходит соединение фермента с субстратом (вещество, которое подлежит превращению) Форма активного центра и субстрата подходят друг другу как ключ к замку.

Процесс действия ферментов можно разделить на три стадии:

1. Фермент распознает субстрат и связывается с ним.
2. Образуется активный комплекс, состоящий из фермента и субстрата.
3. Отделение продукта в результате ферментативной реакции.

Свойства ферментов (анализ графиков) (Слайды 20-23)

Исследовательское задание (Работа по группам):

Лабораторная работа «Ферментативное расщепление пероксида водорода в тканях организма» (Приложение 3 )

Цель: сформировать знания о роли ферментов в клетках, закрепить умения проводить опыты и объяснять результаты работы.

Оборудование: свежий 3%-ный раствор пероксида водорода, штатив с пробирками, ткани растений (кусочки сырого и варёного картофеля) и животных (кусочки сырого и варёного мяса), пипетки, песок.

Ход работы:

1. Приготовьте четыре пробирки и поместите в первую пробирку - кусочек сырого картофеля, во вторую - кусочек варёного картофеля, в третью - кусочек сырого мяса, в четвёртую - кусочек варёного мяса. Капните в каждую из пробирок немного пероксида водорода. Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой из пробирок.

2. Составьте таблицу, показывающую активность каждой ткани.

«Результаты исследования»

Ответьте на вопросы (устно):

В каких пробирках проявилась активность фермента? Объясните почему?
- Как проявляется активность фермента в живых и мёртвых тканях? Объясните наблюдаемое явление.
- Различается ли активность фермента в живых тканях растений и животных?
- Как вы считаете, все ли живые организмы содержат фермент каталазу, обеспечивающую разложение пероксида водорода?
- Ответ обоснуйте.
- Сделайте вывод.
Группы учащихся отчитываются о выполнении задания.

7. Рефлексия. Учащиеся выполняют задание, делают вывод (Слайд № 24).

8. Домашнее задание (Слайд № 25):

1. Задание для всех: глава 3.2.1., таблица «Функции белков»,
2. Задание для проявляющих интерес к предмету: найти классификацию ферментов в Интернете.

Чтобы пользоваться предварительным просмотром презентаций создайте себе аккаунт (учетную запись) Google и войдите в него: https://accounts.google.com

Подписи к слайдам:

« Строение и функции белков» Учитель химии МБОУ ООШ№81 г.Краснодар Ицкович Т.Я

Элементарный состав белков С (углерод) – 50-55 %; О (кислород) – 21-24 %; N (азот) – 15-17% (≈ 16%); Н (водород) – 6-8%; S (сера)– 0-2%. Азот - это постоянный компонент белков и по его количеству можно определить содержание белка в тканях. Содержание белков в органах человека составляет в среднем 18-20% сырой массы ткани. В пересчете на сухой остаток - мышцы – до 80%, сердце – 60%, печень – 72%, легкие, селезенка – 82 – 84%. Аминокислоты- мономеры белка В состав большинства белков входят 20 разных аминокислот из около 170 известных. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Аминокислоты З аменимые Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме. Потребность организма осуществляется за счет поступления белков пищи. К заменимым аминокислотам относятся аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глютамин, глютаминовая кислота,тирозин, цистеин, цистин и др. Незаменимые Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треони́н, триптофан и фенилалани́н. Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин. Не могут быть синтезированы в организме.

Аминокислота- амфотерное соединение Первичная структура - определенная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Связи между аминокислотами ковалентные, а следовательно очень прочные NH 3- АМИНОГРУППА (свойства основания - COOH КАРБОКСИЛЬНАЯ ГРУППА (свойства кислот Первичная структура белков

Вторичная структура-белка Вторичная структура - конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О. Модели вторичной структуры - a-спираль. Третичная структура - форма закрученной спирали в пространстве Третичная структурабелка

Четверичная структура белка Четвертичная структура - агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы) Денатурация белка после устранения воздействия денатурирующего агента белок восстанавливает свою активность. ренатурация Денатурация белков – это потеря белками их биологических свойств (каталитических, транспортных и т.д.) вследствие изменения структуры белковой молекулы

История открытия белков Впервые термин белковый (albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал, по аналогии с яичным белком, французский физиолог Ф. Кене в 1747 г., и именно в таком толковании термин вошел в 1751 г. в «Энциклопедию» .Дидро и Ж. Д"Аламбера. Джон Дальтон- английский химик (6 сентября 1766 - 27 июля 1844 В 1803 г. дает первые формулы белков - альбумина и желатина - как веществ, содержащих азот Жозеф Луи Гей-Люссак – французский химик (6.12.1778-9.05.1850 Проводит химические анализы белков - фибрина крови, казеина и отмечает сходство их элементного состава Браконно Анри –французский химик (29.05. 1780– 13.01.1855) Впервые выделил (1820) из гидролизата белка аминокислоты глицин и лейцин. Геррит Ян Мульдер Голландский химик - органик, который описал химический состав белков. Удостоен в 1910 году Нобелевской премии по физиологии и медицине за создание одной из первых теорий строения белков. высказал предположение, что аминокислоты служат «строительными блоками» при синтезе белков.

История открытия белков Данилевский Александр Яковлевич – русский биохимик 1838–1923 Автор теории полипептидного строения белков ЛЮБАВИН Николай Николаевич – русский химик Разработал способ синтеза аминокислот Лайнус Карл Полинг – американский химик Первый учёный, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков Фредерик Сенгер - английский биохимик Дважды лауреат Нобелевской премии по химии: 1958- «за работы по определению структур белков, особенно инсулина», 1980- «за вклад в установлении основных последовательностей в нуклеиновых кислотах»

Функции белков в организме Текст слайда

Структурная функция Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Транспортная функция Транспортный белок гемоглобин переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов. .

Защитная функция Печень- « чистит» кровь, то есть перестраивает токсин так, чтобы он мог выйти из организма. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма. Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов

Энергетическая функция Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

2 вариант. 1. Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека? А) таких аминокислот нет; б) 20; в) 10; г) 7. 2. Между какими группировками аминокислот образуется пептидная связь? А) между карбоксильными группами соседних аминокислот; Б) между аминогруппами соседних аминокислот; В) между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Г) между аминогруппой одной аминокислоты и радикалом другой. 3. Какую структуру имеет молекула гемоглобина? А) первичную; б) вторичную; в) третичную; г) четвертичную. 4. Первичную структуру белка поддерживают связи: а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные. 5. Вторичная структура белка определяется: а) спирализацией полипептидной цепи; б) пространственной конфигурацией полипептидной цепи; в) числом и последовательностью аминокислот спирализованной цепи; г). пространственной конфигурацией спирализованной цепи. 6. Третичную структуру белка поддерживают в основном связи: а) ионные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные. 7. Назовите белок, который первым был синтезирован искусственно: а) инсулин; б) гемоглобин; в) каталаза; г) интерферон. С ОСТАВ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. Вариант 1. 1. Какие органические вещества в клетке на первом месте по массе? А) углеводы; б) белки; в) липиды; г) нуклеиновые кислоты. 2. Сколько аминокислот образует все многообразие белков? А) 170; б) 26; в) 20; г) 10. 3. Первичная структура определяется аминокислотными остатками: а) числом; б) последовательностью; в) числом и последовательностью; г) видами. 4. Вторичную структуру белка поддерживают в основном связи: а) пептидные; б) водородные; в) дисульфидные; г) гидрофобные. 5. Третичная структура белка определяется: а) спирализацией полипептидной цепи; б) пространственной конфигурацией спирализованной полипептидной цепи; в) соединением нескольких полипептидных цепей; г) спирализацией нескольких полипептидных цепей. 6. В поддержании четвертичной структуры белка не принимают участие связи: а) пептидные; б) водородные; в) ионные; г) гидрофобные. 7. Физико – химические и биологические свойства белка полностью определяет структура: а) первичная; б) вторичная; в) третичная; г) четвертичная.

Опорный конспект по теме «Белки. Строение и функции белков»

БЕЛКИ – C,H,O,N….S…….Fe МОНО – АМИНОКИСЛОТА 20 – МАГИЧЕСКИЕ! ∞ УРОВНИ: 1-ичная пептидная (послед- ть А/К) 2- ая Н - связи 3-ая гидрофобные Н – связи -S-S- связи 4-ая Hb 11

ДЕНАТУРАЦИЯ 2,3,4 1! 1 Функции: 1.Каталитическая (ферменты) 2. Защитная (иммуноглобулин) 3. Сигнальная(родопсин) 4. Транспортная (гемоглобин) 5.Структурная(коллаген, кератин) 6. Двигательная (актин, миозин) 7. Е (1гр.- 17,6 кДж) 8. Регуляторная (инсулин,гистоны) 9.Запасающая (казеин) р енатурация необратимая опорный конспект по теме «Белки. Строение и функции белков»

Заключение Белки это ключевые игроки любой живой системы. Белки это полимеры, состоящие из 20 разных аминокислот. Каждый белок собирается в уникальную трехмерную структуру, определяемую его аминокислотной последовательностью. Белок имеет иерархическое построение своей формы. Трехмерная структура белка тесно связана с его функцией. Предопределение трехмерной формы белка будет грандиозным открытием вычислительной биологии.

Строение белковСТРОЕНИЕ БЕЛКОВ
Белки - высокомолекулярные органические
соединения, состоящие из остатков αаминокислот.
В состав белков входят углерод, водород, азот,
кислород, сера. Часть белков образует комплексы
с другими молекулами, содержащими фосфор,
железо, цинк и медь.
Белки обладают большой молекулярной массой:
яичный альбумин - 36 000, гемоглобин -
152 000, миозин - 500 000. Для сравнения:
молекулярная масса спирта - 46, уксусной
кислоты - 60, бензола - 78.

Аминокислотный состав белков

Аминокислотный состав белков

Аминокислотный состав белков

Пептидная связь

Пространственная организация белковых молекул

Первичная структура белка

Вторичная структура

Третичная структура

Четвертичная структура

Свойства белков

Свойства белков

Функции белков

1 из 16

Презентация на тему: Функции белков

№ слайда 1

Описание слайда:

№ слайда 2

Описание слайда:

Белки являются амфотерными соединениями, сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот. Различают кислые, основные и нейтральные белки. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков, один из самых мощных буферов - гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые, есть нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки необычайно химически активные (ферменты), есть химически неактивные. Есть устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые. Внешние факторы (изменение температуры, солевого состава среды, рН, радиация) могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. 1. Свойства белков

№ слайда 3

Описание слайда:

5. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Вместе с тем, денатурация не сопровождается разрушением полипептидной цепи.. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Денатурация может быть: обратимой, процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой. 6. Разрушение первичной структуры белковой молекулы называется деградацией. 1. Свойства белков

№ слайда 4

Описание слайда:

Какие белки называются кислыми? Белки, в которых больше кислых аминокислот, понижающие рН. Какие белки называются нейтральными? Белки, в которых одинаковое количество карбоксильных и аминогрупп. Почему белки являются мощными буферными системами? Способны присоединять или отдавать ионы водорода, поддерживая определенный уровень рН. Что такое денатурация белка? Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Что такое ренатурация? Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Приведите примеры растворимых и нерастворимых белков: Растворимые (белки плазмы крови – фибриноген, протромбин, альбумин, глобулины), нерастворимые белки, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Приведите примеры белков, устойчивых к внешним воздействиям: Фиброин – белок паутины, кератин – белки волос, коллаген – белок сухожилий. Подведем итоги:

№ слайда 5

Описание слайда:

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом. Одна из важнейших - строительная. Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д. 2. Функции белков

№ слайда 6

Описание слайда:

2. Транспортная. Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например, белок крови гемоглобин транспортирует О2 и СО2; в состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно. 2. Функции белков

№ слайда 7

Описание слайда:

3. Регуляторная. Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Такими белками являются гормоны - биологически активные вещества, выделяющиеся в кровь железами внутренней секреции (гормоны гипофиза, поджелудочной железы). Например, гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена. 4. Защитная. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки - антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений. 2. Функции белков

№ слайда 8

Описание слайда:

5. Двигательная. Особые сократительные белки (актин и миозин) участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцании ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, движении листьев у растений и др. 2. Функции белков

№ слайда 9

Описание слайда:

6. Весьма важна для жизни клетки сигнальная функция белков. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку. 2. Функции белков

№ слайда 10

Описание слайда:

7. Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в организме, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным белкам относятся белки яйца, белки молока. 8. Энергетическая. Белки являются одним из источников энергии в клетке. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов - воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда другие (углеводы и жиры) израсходованы. 2. Функции белков

№ слайда 11

Описание слайда:

9. Каталитическая. Одна из важнейших функций белков. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н202 → 2Н20 + 02. В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс. молекул Н202. Масса фермента гораздо больше массы субстрата, та часть молекулы фермента, которая взаимодействует с молекулой субстрата получила название – активный центр фермента. 2. Функции белков

№ слайда 12

Описание слайда:

Ферменты – глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит органическое соединение небелковой природы - коферменты: ионы металлов или витамины. 2. Функции белков

№ слайда 13

Описание слайда:

Ферменты специфичны – могут катализировать один тип реакций – в активный центр попадает определенная молекула субстрата. Поскольку почти все ферменты являются белками (есть рибозимы, РНК, катализирующие некоторые реакции), их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: большинство ферментов наиболее активно работает только при определенной температуре, рН, скорость зависит от концентрации фермента и субстрата. При повышении температуры до некоторого значения (в среднем до 50°С) каталитическая активность растет (на каждые 10°С скорость реакции повышается примерно в 2 раза). 2. Функции белков

№ слайда 14

Описание слайда:

Строительная функция белков проявляется: Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки. Преимущественно из белка состоят стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы и ногти.. Двигательную функцию выполняют: особые сократительные белки в жгутиках, ресничках, мышцах. Транспортная функция белков проявляется: Транспортные белки в наружной мембране клеток переносят различные вещества из окружающей среды в цитоплазму, гемоглобин миоглобин транспортируют кислород. Защитная функция белков проявляется в том, что: Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; фибрин и тромбин предохраняют организм от кровопотери. Регуляторная функция белков: Белки-гормоны (гормоны гипофиза, поджелудочной железы) участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах. Например, инсулин регулирует содержание сахара в крови. Подведем итоги:

№ слайда 15

Описание слайда:

Сигнальная функция: В мембрану клетки встроены белки, способные изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.. Энергетическая функция: При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Однако в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Каталитическая функция: Белки - ферменты способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Кофермент: Небелковое соединение, входящее в состав фермента. В качестве коферментов выступают различные органические вещества, как правило витамины, и неорганические - ионы различных металлов. Подведем итоги:

№ слайда 16

Описание слайда: